مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید ( hpb) به آلبومین سرم انسانی

چکیده مقدمه: آلبومین سرم انسانی (hsa)، پروتئینی تک زنجیره است که نقش عمده ای در حفظ فشار اسمزی پلاسما ایفا می کند. سطح این پروتئین پوشیده از تعدادی بار الکتریکی منفی خنثی نشده می باشد و نقش مهمی در حمل اسیدهای چرب، بسیاری از کاتیون ها، داروها و هورمون ها در خون ایفا می کند. در این بررسی اتصال ماده فعال سطحی هگزادسیل پیریدینیوم به آلبومین سرم انسانی مورد مطالعه قرار گرفت. مواد و روش ها : آلبومین سرم انسانی از شرکت سیگما تهیه و بقیه مواد با درجه خلوص بالا از شرکت مرک تهیه شده و با استفاده از بافر فسفات در 7 ph=از طریق طیف سنجی cd در ناحیه دور uv و نیز پتانسیومتری در دماهای oc 37 و oc 42 خواص ساختاری و عملکردی hsa مطالعه گردید. یافته های پژوهش: طیف های cd ناحیه دور در دماهای oc 37 و oc 42 تهیه گردیدند که اختلاف قابل ملاحظه ای با هم دیگر دارند، نمودارهای ایزوترم پیوندی در دماهای oc 37 و oc 42 و نیز نمودارهای اسکادچارد در همین دماها ترسیم شدند. نتیجه گیری نهایی : افزایش 5 درجه سانتیگراد دما از oc37 به oc 42 طیف cd مربوط به hsa را تغییر می دهد و یا به عبارتی ساختار دوم پروتئینی را دچار تغییر مـی نماید. بنابر همین یافته انجام آزمایش اتصال hpb در oc 37 و oc 42 انجام گردید که یافته ها نشان دادند که عملکرد hsa (تمایل به اتصال لیگاند) نیز در اثر تغییر دما ، تغییر کرده و تمایل hsa برای اتصال کاتیون ها کاهش یافته است. نمودارهای اسکادچارد ترسیم شده نیز این یافته ها را تأیید کرد . می توان چنین نتیجه گرفت که در دمای oc 42 نسبت به دمای oc 37 تمایل hsa به کاتیون ها کاهش می یابد و در نتیجه از تعداد ذرات موجود در خون کاسته می شود و سرانجام فشار اسمزی خون کاسته می شود. کاهش فشار اسمزی خون در oc 42 سبب خروج آب خون از بدن و کاهش توأم دمای بدن می شود.